Pesquisadores estão desvendando os mecanismos de defesa do parasita causador da malária
- Bioquímica Brasil
- 31 de jul. de 2016
- 2 min de leitura
Editor: Marcelo Depólo Polêto
Estudos feitos pela Bioquímica Célia Garcia, do Instituto de Biociências da Universidade de São Paulo (IB-USP), junto com pesquisadores ingleses, descreveram um novo mecanismo de defesa do parasita causador da malária, Plasmodium falciparum. O protozoário invade as hemácias sadias e se alimenta da hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio e que dá a cor vermelha ao sangue. Já se sabe que para se alimentar da hemoglobina, o parasita, produz uma enzima capaz de quebrar essa proteína em partes menores, os aminoácidos. Mas a hemoglobina possui um grupo prostético chamado heme que se não for eliminado pode ser tóxico não só para a célula como também para o parasita.
Nos anos 80, pesquisadores descobriram que para se proteger dessa substância tóxica os protozoários transformavam essa molécula em um polímero inofensivo chamado hemozoína. E esse mecanismo é usado para combater o crescimento e reprodução desse parasita, através de medicamentos como a cloroquina, que é o antimalárico mais usado no mundo. No entanto, ultimamente é observado uma perda na eficiência desses medicamentos e foi assim que em 2010 o grupo da Célia observou que outro mecanismo permitia o parasita neutralizar o grupo heme.
Em um estudo publicado na revista Cell Biology International, os pesquisadores da USP verificaram que o parasita produz uma enzima chamada heme-oxigenase, que converte o heme em biliverdina, molécula que não é tóxica em baixas concentrações. A partir de certos níveis, porém, a biliverdina pode se tornar nociva para o protozoário. “Converter o heme em biliverdina, em vez de transformá-lo em um polímero, pode representar um risco à sobrevivência do parasita dentro dos glóbulos vermelhos”, diz Célia.
No estudo publicado agora na Scientific Reports, os pesquisadores investigaram o papel da biliverdina no ciclo de vida do parasita. Em colaboração com Rita Tewari, da Universidade de Nottingham, na Inglaterra, o grupo de Célia interrompeu em parasitas da espécie P. berghei a expressão do gene envolvido na produção da heme-oxigenase, impedindo que eles produzissem biliverdina. Apesar de não ser a principal via usada para neutralizar substâncias tóxicas, sua produção parece ser importante para a vida do parasita. “Ao anularmos a expressão do gene que produz a heme-oxigenase, o parasita morreu”, conta Célia, que se surpreendeu com o resultado. “Mostramos que o P. berghei, que infecta roedores, é incapaz de se desenvolver dentro das hemácias se não consegue produzir a heme-oxigenase”, ela afirma. Ainda é preciso verificar se o mesmo acontece no caso do P. falciparum. Segundo ela, esse pode ser um caminho para se criar novas estratégias de combate ao parasita.
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Artigos científicos
ALVES, E. et al. Biliverdin targets enolase and eukaryotic initiation factor 2 (eIF2α) to reduce the growth of intraerythrocytic development of the malaria parasite Plasmodium falciparum. Scientific Reports. v. 6, n. 22093, p. 1-12. fev. 2016.
SARTORELLO, R. et al. In vivo uptake of a haem analogue Zn protoporphyrin IX by the human malaria parasite P. falciparum-infected red blood cells. Cell Biology International. v. 34, n. 8. p. 859-65. ago. 2010.
por Movimento Bioquímica Brasil
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